醛縮酶存在于所有動(dòng)物和植物組織以及大多數(shù)微生物中。I類醛縮酶存在于動(dòng)物和高等植物組織中，其特征是不需要二價(jià)金屬輔因子，并且與底物二羥基丙酮磷酸鹽形成酮亞胺席夫堿中間體。II類醛縮酶僅在原核生物和低等真核生物中發(fā)現(xiàn)，需要二價(jià)金屬輔因子（Heron和Caprioli 1975，London 1974，Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I類醛縮酶有三種類型：A型（主要形式）存在于肌肉中；肝腎B型；以及大腦中的C型（加上一些A型）（Horecker等人，1972）。

特異性：

醛縮酶對(duì)其底物D-果糖具有高度特異性。

組成：

哺乳動(dòng)物中發(fā)現(xiàn)的三種同工酶（A、B和C）由四個(gè)相同的亞基組成，每個(gè)亞基是一個(gè)由360個(gè)氨基酸組成的多肽鏈。該酶具有同源四聚體結(jié)構(gòu)，亞基大約為40 kDa（Marsh和Lebherz 1992年）。這些亞基的結(jié)構(gòu)是一個(gè)被α-螺旋和連接環(huán)包圍的β-桶（Littlechild和Watson 1993年）。如果同源四聚體中四個(gè)亞基之一的活性被破壞，整個(gè)復(fù)合物將無(wú)法正常功能，表明活性位點(diǎn)之間存在緊密的通信（Marsh和Lebherz 1992年）。

分子特征：

一類真核酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)高度保守（Kelly和Tolan 1986年，Freemont等人1988年）；然而，一類和二類酶序列之間沒(méi)有相似性，因?yàn)樗鼈兙哂歇?dú)立的進(jìn)化起源（Marsh和Lebherz 1992年）。然而，一類和二類酶都含有羧基末端酪氨酸殘基，這對(duì)于最大催化活性是必需的（Rutter 1961年，Morse和Horecker 1968年）。長(zhǎng)時(shí)間的收縮活動(dòng)通過(guò)下調(diào)細(xì)胞質(zhì)糖酵解酶和增強(qiáng)線粒體酶活性來(lái)降低A型醛縮酶在mRNA中的表達(dá)（Williams等人1986年）。

艾美捷Worthington醛縮酶（CAS: 9024-52-6）的應(yīng)用：

化學(xué)酶合成（Bolt等人2008年，Calveras等人2009年）

結(jié)構(gòu)功能研究（St.-Jean等人2005年）

有機(jī)合成（Castillo等人2006年，Concia等人2009年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

偶聯(lián)反應(yīng)中的代謝物測(cè)定（Hiller等人2007年）

柱和凝膠中的分子量標(biāo)記

醛縮酶特征：

CATH分類

類別：Alpha Beta

架構(gòu)：Alpha-Beta桶

拓?fù)洌?span style="font-family: Calibri;">TIM桶

分子量：156.8 kDa（理論）

最佳pH值：6.9-8.8

等電點(diǎn)：8.47（理論）

消光系數(shù)：

133,560 cm-1 M-1（理論）

E1%,280 = 8.52（理論）

活性位點(diǎn)殘基

賴氨酸（K229）

谷氨酸（E187）

以及其他帶電殘基（由于活性位點(diǎn)附近發(fā)現(xiàn)的許多帶電氨基酸的接近，功能分配復(fù)雜）（St.-Jean等人2005年）

抑制劑：

重金屬，特別是Cu2+、Zn2+和Ag+

羥基萘甲醛磷酸衍生物（Dax等人2005年）

磷酸化的芳香族化合物（Blonski等人1997年）

D-赤蘚糖醇1-磷酸（Ferroni等人1991年）

磷脂酰絲氨酸脂質(zhì)體（Kwiatkowska等人1994年）

磷酸鹽和腺嘌呤核苷酸（Callens等人1991年）

文獻(xiàn)參考：

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

Anderson, P. , Gibbons, I. and Perham, R.

A Comparative Study of the Structure of Muscle Fructose 1,6-Diphosphate Aldolases , Eur J Biochem 11 , 503 , 1969

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